Nature子刊：张凯等团队捕捉动力蛋白动态构象，揭示了其机械化学耦合机制

2025-04-27 iNature 等1家媒体报道 科研进展

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该研究通过冷冻电子显微镜技术，系统地解析了全长人源动力蛋白-1（dynein-1）在ATP水解及微管结合/脱离过程中的多个关键中间态构象，揭示了其机械化学循环的完整动态图景。研究人员发现了40多种高分辨率结构，分为八种状态，展示了动力蛋白如何通过协调接头拉直、增强腺苷三磷酸酶活性以及AAA1和调控AAA3位点之间的串扰机制来实现单向步进。这些发现不仅提高了对动力蛋白功能的理解，还提供了更完整的机械化学循环模型，为理解与动力蛋白相关的多种人类疾病提供了新的视角。（摘要由动脉网AI生成）